มหาวิทยาลัย สยามมงกุฎราชวิทยาลัย - มหาวิทยาลัยแห่งวิทยาศาสตร์

มหาวิทยาลัย สยามมงกุฎราชวิทยาลัย - มหาวิทยาลัยแห่งวิทยาศาสตร์ Universities and medical science have cooperated with facebook. - Headquarter of Global Sciece and Technology Research Insitudte - HGSTI - Institute of Biological Science and Technology. - Institute of Medical Science and Technology Advancement.

A source of knowledge about science and technology education.

หน้าที่: scientist and Medicine.

เปิดเหมือนปกติ

สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี - สววบชท
21/08/2013

สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี - สววบชท

(สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี) ได้วิจัยวิทยาศาสตร์เกี่ยวกับ (เอนโดพลาสมิกเรติคูลัม) ในปี 2013 โดยภาพถ่ายนี้ จาก ห้องปฏิบัติการ (ภาควิชา วิทยาศาสตร์พันธุศาสตร์) ของ (ภาควิชาวิทยาศาสตร์ชีววิทยา และ ภาควิชาวิทยาศาสตร์จุลชีววิทยา) คณะวิทยาศาสตร์ของ (สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี)

เอนโดพลาสมิกเรติคูลัม (อังกฤษ: endoplasmic reticulum: ER) เป็นออร์แกเนลล์ ที่มีผนังบาง 2 ชั้น มีความหนาน้อยกว่าเยื่อหุ้มเซลล์ มีลักษณะ เป็นท่อขดพับไปมา เป็นออร์แกเนลล์ ที่เกี่ยวข้องกับ การสังเคราะห์โปรตีน ซึ่งไรโบโซม จะเกาะทางด้าน ไซโทซอลของเยื่อหุ้ม โปรตีนถูกสังเคราะห์ ข้ามเยื่อหุ้ม ของเอนโดพลาสมิก เรติคูลัม นอกจากจะเป็น ที่ให้ไรโบโซมเกาะอยู่แล้ว ยังทำหน้าทื่สังเคราะห์สาร (sterols) และ phospholipids เป็นสารที่จำเป็น ของทุกๆเยื่อหุ้ม เอนโดพลาสมิก เรทิคิวลัม ยังทำหน้าที่ขนถ่ายเอนไซม์ และโปรตีนโมเลกุล เรียกว่า การหลั่งสาร หรือกระบวนการขับสาร ออกนอกเซลล์ (secetion) ประกอบด้วย โครงสร้างระบบท่อ ที่มีการเชื่อมประสานกัน ทั้งเซลล์ส่วนของท่อยังติดต่อ กับเยื่อหุ้มเซลล์ เยื่อหุ้มนิวเคลียส และกอลจิบอดีด้วย ภายในท่อมีของเหลวซึ่งเรียกว่า ไฮยาโลพลาซึม (hyaloplasm) บรรจุอยู่ และพบในยูคารีโอตเท่านั้น ER แบ่งออกเป็น 2 ชนิด คือ

(ชนิดของเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม)
- (เอนโดพลาสมิกเรติคูลัมแบบขรุขระ)

เอนโดพลาสมิก เรติคูลัมแบบขรุขระ (rough endoplasmic reticulum : RER) เป็นชนิดที่มี ไรโบโซมเกาะ หน้าที่ การสังเคราะห์โปรตีน ของไรโบโซมที่เกาะอยู่ โดยมีกอลจิบอดี (golgi body) เป็นตัวสะสม หรือทำให้มีขนาดพอเหมาะ ที่ส่งออกนอกเซลล์ ลำเลียงสาร ซึ่งได้แก่ โปรตีน ที่สร้างได้ และสารอื่นๆ เช่น ลิพิดชนิดต่างๆ ในเซลล์ที่เกิดใหม่ พบว่ามี RER มากกว่า SER แต่เมื่เซลล์มีอายุมากขึ้น พบว่า SER มากกว่า RER เชื่อกันว่า RER จะเปลี่ยนเป็น SER เมื่อเซลล์มีอายุมากขึ้น พบในตับอ่อน ลำไส้เล็ก ต่อมใต้สมอง มีการลำเลียงแบบ intracellular transport

(เอนโดพลาสมิกเรติคูลัมแบบเรียบ)

เอนโดพลาสมิก เรติคูลัมแบบเรียบ (smooth endoplasmic reticulum : SER) เป็นชนิดที่ไม่มี ไรโบโซมเกาะ พบมากในเซลล์ที่มีหน้าที่กำจัดสารพิษ และสร้างสารสเตอรอยด์ จึงพบในเซลล์ที่ต่อมหมวกไต เซลล์แทรกของเลย์ดิกในอัณฑะ เซลล์คอร์ปัสลูเทียมในรังไข่ และในเซลล์ของตับ และยังทำหน้าที่ คือ ลำเลียงสารต่างๆ เช่น RNA ไขมัน โปรตีน เนื่องจากผนังของ ER ยอมให้สารประกอบโมเลกุลใหญ่บางชนิด รวมทั้ง ไขมัน เอนไซม์ และโปรตีนผ่านเข้าออกได้ จึงเป็นทางผ่านของสาร และเกลือแร่เข้าไปกระจายทั่วเซลล์ รวมทั้งสารต่างๆ ยังอาจสะสมไว้ใน ER อีกด้วย และการขับของเสีย ออกจากเซลล์ โดยผ่านทาง ER เรียกว่า เอกโซไซโทซิส (exocytosis)

(ซาโคพลาสมิกเรติคูลัม)

ซาโคพลาสมิกเรติคูลัม (sarcoplasmic reticulum : SR) มาจากศัพท์ภาษากรีก sarx แปลว่าเนื้อ (flesh) เป็นรูปแบบพิเศษของ ER แบบเรียบ พบในกล้ามเนื้อลาย และ กล้ามเนื้อเรียบ องค์ประกอบสำคัญที่ทำให้ SR ต่างจาก ER แบบเรียบ คือ การจัดเรียงตัวของโปรตีนในรูปแบบที่เป็นระเบียบที่พบได้ใน SR

-----------------------------------------
เครดิตภาพถ่าย จาก (ภาควิชา วิทยาศาสตร์ชีววิทยา และ ภาควิชา วิทยาศาสตร์จุลชีววิทยา) คณะวิทยาศาสตร์ของ (สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี)

ข้อมูลเพิ่มเติม จาก (ภาควิชา วิทยาศาสตร์ชีววิทยา และ ภาควิชา วิทยาศาสตร์จุลชีววิทยา) คณะวิทยาศาสตร์ของ (สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี) / https://www.facebook.com/SthabanwicayWithyasastrChiwwithyaLaeaThekhnoloyi?ref=hl



แปล



(The Biology Science and Technology Administration Science Research Instiutional) has research on science (Endoplasmic Reticulum) in the year 2013 By this photo of to The Laboratory (The Department of Genetics Sciences) of the (The Department of Biological Sciences and The Department of Microbiology Sciences), Faculty of Science. (The Biology Science and Technology Administration Science Research Instiutional).

Endoplasmic Reticulum (Endoplasmic Reticulum). The endoplasmic reticulum (ER) is an organelle of cells in eukaryotic organisms that forms an interconnected network of membrane vesicles. According to the structure, the endoplasmic reticulum is classified into two types, rough endoplasmic reticulum (RER) and smooth endoplasmic reticulum (SER). The rough endoplasmic reticulum is studded with ribosomes on the cytosolic face. These are the sites of protein synthesis. The rough endoplasmic reticulum is predominantly found in hepatocytes where protein synthesis occurs actively. The smooth endoplasmic reticulum is a smooth network without the ribosomes. The smooth endoplasmic reticulum is concerned with lipid metabolism, carbohydrate metabolism, and detoxification. The smooth endoplasmic reticulum is abundant in mammalian liver and gonad cells. The lacey membranes of the endoplasmic reticulum were first seen in 1945 by Keith R. Porter, Albert Claude, and Ernest F. Fullam.

(Structure).

The general structure of the endoplasmic reticulum is a membranous network of cisterns (sac-like structures) held together by the cytoskeleton. The phospholipid membrane encloses a space, the cisternal space (or lumen), which is continuous with the perinuclear space but separate from the cytosol. The functions of the endoplasmic reticulum vary greatly depending on cell type, cell function, and cell needs. The ER can even change over time in response to cell needs. The three most common varieties are called rough endoplasmic reticulum, smooth endoplasmic reticulum, and sarcoplasmic reticulum.
The quantity of RER and SER in a cell can slowly interchange from one type to the other, depending on changing metabolic needs. Transformation can include embedment of new proteins in membrane as well as structural changes. Massive changes may also occur in protein content without noticeable structural changes.

(Rough endoplasmic reticulum).

The surface of the rough endoplasmic reticulum (often abbreviated RER) is studded with protein-manufacturing ribosomes giving it a "rough" appearance (hence its name). The binding site of the ribosome on the rough endoplasmic reticulum is the translocon. However, the ribosomes bound to it at any one time are not a stable part of this organelle's structure as they are constantly being bound and released from the membrane. A ribosome binds to the endoplasmic reticulum only when it begins to synthesize a protein destined for the secretory pathway.

There, a ribosome in the cytosol begins synthesizing a protein until a signal recognition particle recognizes the signal peptide of 5–30 hydrophobic amino acids, sometimes preceded by a positively charged amino acid. This signal sequence allows the recognition particle to bind to the ribosome, causing the ribosome to bind to the rough endoplasmic reticulum and pass the new protein through the rough endoplasmic reticulum membrane. The signal peptide is then cleaved off within the lumen of the ER by a signal peptidase. Ribosomes at this point may be released back into the cytosol; however, non-translating ribosomes are also known to stay associated with translocons.

The membrane of the rough endoplasmic reticulum forms large double membrane sheets that are located near, and continuous with, the outer layer of the nuclear envelope.Although there is no continuous membrane between the endoplasmic reticulum and the Golgi apparatus, membrane-bound vesicles shuttle proteins between these two compartments. Vesicles are surrounded by coating proteins called COPI and COPII. COPII targets vesicles to the golgi apparatus and COPI marks them to be brought back to the rough endoplasmic reticulum. The rough endoplasmic reticulum works in concert with the golgi complex to target new proteins to their proper destinations. A second method of transport out of the endoplasmic reticulum involves areas called membrane contact sites, where the membranes of the endoplasmic reticulum and other organelles are held closely together, allowing the transfer of lipids and other small molecules.

(The rough endoplasmic reticulum is key in multiple functions).

- Manufacture of lysosomal enzymes with a mannose-6-phosphate marker added in the cis-Golgi network

- Manufacture of secreted proteins, either secreted constitutively with no tag or secreted in a regulatory manner involving clathrin and paired basic amino acids in the signal peptide.

- Integral membrane proteins that stay embedded in the membrane as vesicles exit and bind to new membranes. Rab proteins are key in targeting the membrane; SNAP and SNARE proteins are key in the fusion event.

- Initial glycosylation as assembly continues. This is N-linked (O-linking occurs in the golgi).

- N-linked glycosylation: If the protein is properly folded, glycosyltransferase recognizes the AA sequence NXS or NXT (with the S/T residue phosphorylated) and adds a 14-sugar backbone (2-N-acetylglucosamine, 9-branching mannose, and 3-glucose at the end) to the side-chain nitrogen of Asn.

(Endoplasmic reticulum stress).

Disturbances in redox regulation, calcium regulation, glucose deprivation, and viral infection can lead to endoplasmic reticulum stress. It is a state in which the folding of proteins slows, leading to an increase in unfolded proteins. This stress is emerging as a potential cause of damage in hypoxia/ischemia, insulin resistance, and other disorders.

(Smooth endoplasmic reticulum).

The smooth endoplasmic reticulum (abbreviated SER) has functions in several metabolic processes. It synthesizes lipids, phospholipids, and steroids. Cells which secrete these products, such as those in the testes, ovaries, and skin oil glands have a great deal of smooth endoplasmic reticulum. It also carries out the metabolism of carbohydrates, drug detoxification, attachment of receptors on cell membrane proteins, and steroid metabolism. In muscle cells, it regulates calcium ion concentration. It is connected to the nuclear envelope. Smooth endoplasmic reticulum is found in a variety of cell types (both animal and plant), and it serves different functions in each. The smooth endoplasmic reticulum also contains the enzyme glucose-6-phosphatase, which converts glucose-6-phosphate to glucose, a step in gluconeogenesis. It consists of tubules that are located near the cell periphery. These tubes sometimes branch forming a network that is reticular in appearance. In some cells, there are dilated areas like the sacs of rough endoplasmic reticulum. The network of smooth endoplasmic reticulum allows for an increased surface area to be devoted to the action or storage of key enzymes and the products of these enzymes.

(Sarcoplasmic reticulum).

The sarcoplasmic reticulum (SR), from the Greek sarx, ("flesh"), is smooth ER found in smooth and striated muscle. The only structural difference between this organelle and the smooth endoplasmic reticulum is the medley of proteins they have, both bound to their membranes and drifting within the confines of their lumens. This fundamental difference is indicative of their functions: The endoplasmic reticulum synthesizes molecules, while the sarcoplasmic reticulum stores and pumps calcium ions. The sarcoplasmic reticulum contains large stores of calcium, which it sequesters and then releases when the muscle cell is stimulated. It plays a major role in excitation-contraction coupling.

(Functions).

The endoplasmic reticulum serves many general functions, including the facilitation of protein folding and the transport of synthesized proteins in sacs called cisterns.ล

Correct folding of newly made proteins is made possible by several endoplasmic reticulum chaperone proteins, including protein disulfide isomerase (PDI), ERp29, the Hsp70 family member Grp78, calnexin, calreticulin, and the peptidylpropyl isomerase family. Only properly folded proteins are transported from the rough ER to the Golgi apparatus.

(Transport of proteins).

Secretory proteins, mostly glycoproteins, are moved across the endoplasmic reticulum membrane. Proteins that are transported by the endoplasmic reticulum throughout the cell are marked with an address tag called a signal sequence. The N-terminus (one end) of a polypeptide chain (i.e., a protein) contains a few amino acids that work as an address tag, which are removed when the polypeptide reaches its destination. Proteins that are destined for places outside the endoplasmic reticulum are packed into transport vesicles and moved along the cytoskeleton toward their destination.

The endoplasmic reticulum is also part of a protein sorting pathway. It is, in essence, the transportation system of the eukaryotic cell. The majority of its resident proteins are retained within it through a retention motif. This motif is composed of four amino acids at the end of the protein sequence. The most common retention sequence is KDEL (lys-asp-glu-leu). However, variation on KDEL does occur and other sequences can also give rise to endoplasmic reticulum retention. It is not known whether such variation can lead to sub-ER localizations. There are three KDEL receptors in mammalian cells, and they have a very high degree of sequence identity. The functional differences between these receptors remain to be established.

-----------------------------------------
Photo Credit From (The Department of Biological Sciences and The Department of Microbiology Sciences), Faculty of Science. (The Biology Science and Technology Administration Science Research Instiutional).

Information From (The Department of Biological Sciences and The Department of Microbiology Sciences), Faculty of Science. (The Biology Science and Technology Administration Science Research Instiutional) / https://www.facebook.com/SthabanwicayWithyasastrChiwwithyaLaeaThekhnoloyi?ref=hl

สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี - สววบชท
21/08/2013

สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี - สววบชท

(สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี) ได้วิจัยวิทยาศาสตร์เกี่ยวกับ (Nucleolus) ในปี 2013 โดยภาพถ่ายนี้ จาก ห้องปฏิบัติการ (ภาควิชา วิทยาศาสตร์พันธุศาสตร์) ของ (ภาควิชาวิทยาศาสตร์ชีววิทยา และ ภาควิชาวิทยาศาสตร์จุลชีววิทยา) คณะวิทยาศาสตร์ของ (สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี)

นิวคลีโอลัส (อังกฤษ: Nucleolus) ทำหน้าที่สังเคราะห์ไรโบโซม เป็นบริเวณเฉพาะภายในนิวเคลียส เป็นที่อยู่ของยีนที่ควบคุมการสังเคราะห์อาร์อาร์เอ็นเอ ไม่มีเยื่อหุ้มล้อมรอบ ประกอบด้วยสารประเภท RNA และสารอื่นที่เป็นองค์ประกอบของไรโบโซม ค้นพบโดย "ฟอนตานา" (Fontana) เมี่อปี ค.ศ. 1781 (พ.ศ. 2224) นิวคลีโอลัสพบเฉพาะเซลล์ของพวกยูคาริโอตเท่านั้น เซลล์ที่มีกิจกรรมน้อย เช่น เซลล์กล้ามเนื้อ จะมี นิวคลีโอลัสขนาดเล็กหรือไม่มี เซลล์ที่มีการสร้างโปรตีนมาก เช่น เซลล์โอโอไซต์ เซลล์ประสาท จะมีนิวคลีโอลัสขนาดใหญ่ เซลล์อสุจิ เซลล์เม็ดเลือดแดง ที่เจริญเติบโตเต็มที่ ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยน้ำนม และเซลล์ไฟเบอร์ของกล้ามเนื้อ จะไม่มีนิวคลีโอลัส นิวคลีโอลัส เป็นตำแหน่งที่ติดสีเคมี บนโครโมโซม ประกอบด้วยสารประเภท DNA TNA ซึ่งทำหน้าที่เกี่ยวข้องกับ กลไกการสร้างโปรตีน

นิวคลีโอลัส ประกอบด้วย โปรตีน และ RNA โดยโปรตีนเป็นชนิดฟอสโฟโปรตีน (Phosphoprotein) จะไม่พบโปรตีนฮิสโตนเลย ในเซลล์ที่มีกิจกกรรมสูง จะมีนิวคลีโอลัสขนาดใหญ่ ส่วนเซลล์ที่มีกิจกรรมต่ำ จะมีนิวคลีโอลัสขนาดเล็ก นิวคลีโอลัสมีหน้าที่ในการสังเคราะห์ RNA ชนิดต่างๆ และถูกนำออกทางรูของเยื่อหุ้มนิวเคลียส เพื่อสร้างเป็นไรโบโซมต่อไป ดังนั้นนิวคลีโอลัสจึงมีความสำคัญต่อการสร้างโปรตีนเป็นอย่างมาก เนื่องจากไรโบโซมทำหน้าที่สร้างโปรตีน

-----------------------------------------
เครดิตภาพถ่าย จาก (ภาควิชา วิทยาศาสตร์ชีววิทยา และ ภาควิชา วิทยาศาสตร์จุลชีววิทยา) คณะวิทยาศาสตร์ของ (สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี)

ข้อมูลเพิ่มเติม จาก (ภาควิชา วิทยาศาสตร์ชีววิทยา และ ภาควิชา วิทยาศาสตร์จุลชีววิทยา) คณะวิทยาศาสตร์ของ (สถาบันวิจัยวิทยาศาสตร์การบริหารงานวิทยาศาสตร์ ชีววิทยาและเทคโนโลยี) / https://www.facebook.com/SthabanwicayWithyasastrChiwwithyaLaeaThekhnoloyi?ref=hl



แปล



(The Biology Science and Technology Administration Science Research Instiutional) has research on science (Nucleolus) in the year 2013 By this photo of to The Laboratory (The Department of Genetics Sciences) of the (The Department of Biological Sciences and The Department of Microbiology Sciences), Faculty of Science. (The Biology Science and Technology Administration Science Research Instiutional).

Nucleolus The (Nucleolus). (plural nucleoli) is a non-membrane bound structure found in the nucleus of cells. It is composed of proteins and nucleic acids found within the nucleus of eukaryotic cells. Its function is to transcribe ribosomal RNA (rRNA) and assemble it within the cell.

The nucleolus ultrastructure can be visualized through an electron microscope, while the organization and dynamics can be studied through fluorescent protein tagging and fluorescent recovery after photobleaching (FRAP). Antibodies against the PAF49 protein can also be used as a marker for the nucleolus in immunofluorescence experiments. Malfunction of nucleoli can be the cause for several human diseases. It takes up to about 25% of the nuclear volume.

(Structure).

Three major components of the nucleolus are recognized: the fibrillar centers (FC), the dense fibrillar components (DFC), and granular component (GC).The DFC or pars fibrosa consists of newly transcribed rRNA bound to ribosomal proteins, while the GC, called pars granulosa, contains RNA bound to ribosomal proteins that are beginning to assemble into ribosomes.
However, it has been proposed that this particular organization is only observed in higher eukaryotes and that it evolved from a bipartite organization with the transition from anamniotes to amniotes. Reflecting the substantial increase in the DNA intergenic region, an original fibrillar component would have separated into the FC and the DFC.

Another structure identified within many nucleoli (particularly in plants) is a clear area in the center of the structure referred to as a nucleolar vacuole.[4] Nucleoli of various plant species have been shown to have very high concentrations of iron in contrast to human and animal cell nucleoli.

(Function and ribosome assembly).

Nucleoli are formed around specific genetic loci called nucleolar organizing regions (NORs), first described by Barbara McClintock. Because of this non-random organization, the nucleolus is defined as a "genetically determined element."[6] A NOR is composed of tandem repeats of rRNA genes, which can be found in several different chromosomes. The human genome, for example, contains more than 200 clustered copies of the rRNA genes on five different chromosomes (13, 14, 15, 21, 22). In a typical eukaryote and some times a prokaryote, an rRNA gene consists of a promoter, internal and external transcribed spacers (ITS/ETS), rRNA coding sequences (18S, 5.8S, 28S) and an external non-transcribed spacer.

In ribosome biogenesis, two of the three eukaryotic RNA polymerases (pol I and III) are required, and these function in a coordinated manner. In an initial stage, the rRNA genes are transcribed as a single unit within the nucleolus by RNA pol I or III. In order for this transcription to occur, several pol I-associated factors and DNA-specific transacting factors are required. In yeast, the most important are: UAF (upstream activating factor), TBP (tata-box binding protein), and CF (core factor), which bind promoter elements and form the preinitiation complex (PIC), which is in turn recognized by RNA pol. In humans, a similar PIC is assembled with SLI, the promoter selectivity factor (composed of TBP and TBP-associated factors, or TAFs), IFs (transcription initiation factors) and UBF (upstream binding factor). RNA polymerase I transcribes most rRNA transcripts (28S, 18S, and 5.8S) but the 5S rRNA subunit (component of the 60S ribosomal subunit) is transcribed by RNA polymerase III.

Transcription of the ribosomal gene yields a long precursor molecule (45S pre-rRNA) which still contains the ITS and ETS. Further processing is needed to generate the 18S RNA, 5.8S and 28S RNA molecules. In eukaryotes, the RNA-modifying enzymes are brought to their respective recognition sites by interaction with guide RNAs, which bind these specific sequences. These guide RNAs belong to the class of small nucleolar RNAs (snoRNAs) which are complexed with proteins and exist as small-nucleolar-ribonucleoproteins (snoRNPs). Once the rRNA subunits are processed, they are ready to be assembled into larger ribosomal subunits. However, an additional rRNA molecule, the 5S rRNA, is also necessary. In yeast, the 5S rDNA sequence is localized in the external non-transcribed spacer and is transcribed in the nucleolus by RNA pol.

In higher eukaryotes and plants, the situation is more complex, for the 5S DNA sequence lies outside the NOR and is transcribed by RNA pol III in the nucleoplasm, after which it finds its way into the nucleolus to participate in the ribosome assembly. This assembly not only involves the rRNA, but ribosomal proteins as well. The genes encoding these r-proteins are transcribed by pol II in the nucleoplasm by a "conventional" pathway of protein synthesis (transcription, pre-mRNA processing, nuclear export of mature mRNA and translation on cytoplasmic ribosomes). The mature r-proteins are then "imported" back into the nucleus and finally the nucleolus. Association and maturation of rRNA and r-proteins result in the formation of the 40S (small) and 60S (large) subunits of the complete ribosome. These are exported through the nuclear pore complexes to the cytoplasm, where they remain free or become associated with the endoplasmic reticulum, forming rough endoplasmic reticulum (RER).

A continuous chain between the nucleoplasm and the inner parts of the nucleolus exists through a network of nucleolar channels. In this way, macromolecules with a molecular weight up to 2000 kDa are easily distributed throughout the nucleolus.

(Sequestration of proteins).

In addition to its role in ribosomal biogenesis, the nucleolus is known to capture and immobilize proteins, a process known as nucleolar sequestration. Proteins that are sequestered in the nucleolus are unable to diffuse and to interact with their binding partners. Targets of this post-translational regulatory mechanism include VHL, PML, MDM2, RelA, HAND1 and hTERT, among many others. It is now known that long noncoding RNAs originating from intergenic regions of the nucleolus are responsible for this phenomenon.

-----------------------------------------
Photo Credit From (The Department of Biological Sciences and The Department of Microbiology Sciences), Faculty of Science. (The Biology Science and Technology Administration Science Research Instiutional).

Information From (The Department of Biological Sciences and The Department of Microbiology Sciences), Faculty of Science. (The Biology Science and Technology Administration Science Research Instiutional) / https://www.facebook.com/SthabanwicayWithyasastrChiwwithyaLaeaThekhnoloyi?ref=hl

ที่อยู่

Siam Mongkud Rachawittayalai University - SMU
Bangkok
12130

-

ข้อมูลทั่วไป

Universities and medical schools and science. - Faculty of Science - Faculty of Medicine. - Academy of Sciences of the region are in the Universities. For the year 1450.

แจ้งเตือน

รับทราบข่าวสารและโปรโมชั่นของ มหาวิทยาลัย สยามมงกุฎราชวิทยาลัย - มหาวิทยาลัยแห่งวิทยาศาสตร์ผ่านทางอีเมล์ของคุณ เราจะเก็บข้อมูลของคุณเป็นความลับ คุณสามารถกดยกเลิกการติดตามได้ตลอดเวลา

ติดต่อ ธุรกิจของเรา

ส่งข้อความของคุณถึง มหาวิทยาลัย สยามมงกุฎราชวิทยาลัย - มหาวิทยาลัยแห่งวิทยาศาสตร์:

ตำแหน่งใกล้เคียง บริการภาครัฐ


องค์กรของรัฐ อื่นๆใน Bangkok

แสดงผลทั้งหมด